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Text File  |  1995-03-04  |  3.0 KB  |  64 lines

  1. *******************************************
  2. * Type-1 copper (blue) proteins signature *
  3. *******************************************
  4.  
  5. Blue or 'type-1'  copper  proteins  are   small proteins which  bind  a single
  6. copper atom and which are characterized  by  an intense  electronic absorption
  7. band near 600 nm [1,2]. The most well known members of  this class of proteins
  8. are the  plant   chloroplastic   plastocyanins, which exchange  electrons with
  9. cytochrome  c6, and the  distantly  related bacterial  azurins, which exchange
  10. electrons with cytochrome  c551. This family of proteins also includes all the
  11. proteins listed below  (references  are  only provided for recently determined
  12. sequences).
  13.  
  14.  - Amicyanin from bacteria such as Methylobacterium extorquens or Thiobacillus
  15.    versutus that can grow on methylamine.  Amicyanin appears to be an electron
  16.    receptor for methylamine dehydrogenase.
  17.  - Auracyanins A and B  from Chloroflexus aurantiacus [3].  These proteins can
  18.    donate electrons to cytochrome c-554.
  19.  - Blue copper protein from Alcaligenes faecalis.
  20.  - Cupredoxin (CPC) from cucumber peelings [4].
  21.  - Cusacyanin (basic blue protein; plantacyanin, CBP) from cucumber.
  22.  - Halocyanin from Natrobacterium pharaonis [5], a membrane associated copper-
  23.    binding protein.
  24.  - Pseudoazurin from Pseudomonas.
  25.  - Rusticyanin  from  Thiobacillus ferrooxidans.  Rusticyanin is  an  electron
  26.    carrier from cytochrome c-552 to the a-type oxidase [6].
  27.  - Stellacyanin from the Japanese lacquer tree.
  28.  
  29.   -Allergen Ra3 from ragweed.  This pollen protein  is evolutionary related to
  30.    the above proteins, but seems to have lost the ability to bind copper.
  31.  
  32. Although there is an appreciable amount of divergence  in the  sequence of all
  33. these proteins, the copper ligand sites are  conserved and we have developed a
  34. pattern which includes two of the ligands: a cysteine and a histidine.
  35.  
  36. -Consensus pattern: [GA]-x(0,2)-[YSA]-x(0,1)-[VFY]-x-C-x(1,2)-[PG]-x(0,1)-H-
  37.                     x(2,4)-[MQ]
  38.                     [C and H are copper ligands]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  40.  for allergen Ra3.
  41. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 7.
  42.  
  43. -Note: in position 5 of the pattern, only the Alcaligenes  protein  has a Val;
  44.  all other proteins have either Phe or Tyr. In  position 9  only  CPC has Gly,
  45.  all others have Pro.
  46.  
  47. -Last update: June 1994 / Text revised.
  48.  
  49. [ 1] Garret T.P.J., Clingeleffer D.J., Guss J.M., Rogers S.J., Freeman H.C.
  50.      J. Biol. Chem. 259:2822-2825(1984).
  51. [ 2] Ryden L.G., Hunt L.T.
  52.      J. Mol. Evol. 36:41-66(1993).
  53. [ 3] McManus J.D., Brune D.C., Han J., Sanders-Loehr J., Meyer T.E.,
  54.      Cusanovich M.A., Tollin G., Blankenship R.E.
  55.      J. Biol. Chem. 267:6531-6540(1992).
  56. [ 4] Mann K., Schaefer W., Thoenes U., Messerschmidt A., Mehrabian Z.,
  57.      Nalbandyan R.
  58.      FEBS Lett. 314:220-223(1992).
  59. [ 5] Mattar S., Scharf B., Kent S.B.H., Rodewald K., Oesterhelt D.,
  60.      Engelhard M.
  61.      J. Biol. Chem. 269:14939-14945(1994).
  62. [ 6] Yano T., Fukumori Y., Yamanaka T.
  63.      FEBS Lett. 288:159-162(1991).
  64.